Pq tá bravo

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Pq é BOM

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Estudos anteriores identificaram Ser2448 como um local de fosforilação regulado por nutrientes localizado no domínio catalítico mTOR, insulina estimula a fosforilação ser2448 via proteína quinase B (PKB), enquanto a fosforilação ser448 é atenuada com fome de aminoácidos. Aqui identificamos o Thr2446 como um novo local de fosforilação regulado por nutrientes no mTOR.Thr2446 torna-se fosforilado quando as células CHO-IR são privadas de nutrientes, mas a fosforilação é reduzida pela estimulação da insulina. A privação de nutrientes ativa a quinase proteica ativada por AMP (AMPK). Para testar se isso poderia estar envolvido na regulação da foshorilação do mTOR, tratamos miotubes de murina cultivados com 5-aminoimidazol-4-carboxamida ribonucleosídeo (AICAR) ou dinitrophenol (DNP). Ambos os tratamentos ativaram a AMPK e também causaram um aumento concomitante na fosforilação do Thr2446 e uma diminuição paralela na capacidade da insulina de fosforilatar p70 S6 quinase. Ensaios de quinase in vitro usando peptídeos baseados na sequência em aminoácidos 2440-2551 de mTOR descobriram que PKB e AMPK são capazes de fosforilatar locais nesta região. No entanto, a fosforilação por PKB é restrita quando o Thr2446 é mutado para um resíduo ácido imitando a fosforilação. Por outro lado, a fosforilação induzida por AMP-quinase é reduzida quando o Ser2448 é fosforilado. Esses dados sugerem que a fosforilação diferencial Thr2446 e Ser2448 poderiam atuar como um mecanismo de mudança paraintegrar sinais do status de nutrientes e fatores de crescimento para controlar a regulação da tradução proteica.